Enzim ialah katalis yang sangat efisien untuk reaksi biokimia. Mereka mempercepat reaksi dengan menyediakan jalur reaksi alternatif dari energi aktivasi yang lebih rendah. Banyak enzim terdiri dari protein dan non-protein (disebut kofaktor). Protein dalam enzim biasanya berbentuk bulat. Ikatan intra dan intermolekul yang menahan protein dalam struktur sekunder dan tersiernya terganggu oleh perubahan suhu dan pH. Ini mempengaruhi bentuk dan acara katalitik enzim ialah pH dan sensitif terhadap suhu.
1. Sifat protein:
Hampir semua enzim ialah protein walaupun beberapa molekul RNA yang aktif secara katalitik telah diidentifikasi.
2. Sifat koloid:
Dalam protoplasma, enzim ada sebagai koloid hidrofilik. Karena sifat koloid, mereka diisolasi dengan dialisis.
3. Spesifisitas substrat:
Enzim yang diberikan hanya mengkatalisasi satu reaksi atau sejenis reaksi. Sebagai contoh, maltase hanya bekerja pada maltosa sedangkan lipase pankreas bekerja dalam aneka macam lemak. Kadang-kadang, enzim yang berbeda sanggup bekerja pada substrat yang sama untuk menghasilkan produk final yang berbeda. Spesifisitas substrat enzim didasarkan pada urutan asam amino dalam situs katalitik serta bentuk isomer optik substrat.
4. Sifat katalitik:
- (i) Enzim membutuhkan konsentrasi kecil untuk setiap perubahan kimia,
- (ii) Mereka tidak memulai katalisis tetapi mempercepat laju katalisis dengan menurunkan energi aktivasi,
- (iii) Mereka tetap tidak berubah pada final reaksi,
- (iv) Kehadiran mereka tidak mengubah sifat produk akhir,
- (v) Enzim mempercepat reaksi maju atau mundur untuk mencapai kesetimbangan tetapi jangan menggeser kesetimbangan,
- (vi) Biasanya reaksi yang dikatalisis enzim bersifat reversibel, tetapi tidak selalu,
- (vii) Mereka membutuhkan hidrasi untuk aktivitas.
5. Peralihan jumlah (Efisiensi enzim):
Ini ialah jumlah molekul substrat yang diubah per unit waktu per enzim. Angka pergantian tipikal bervariasi dari 102 sampai 103 per detik. Misalnya jumlah turn over untuk sukrase ialah 104, itu berarti, satu molekul sukrase mengubah 10.000 sukrosa menjadi produk. Demikian pula, itu ialah 36 juta untuk karbonat anhidrase (enzim tercepat) dan 5 juta untuk katalase (enzim tercepat ke-2). Efisiensi enzim di lisozim sangat rendah.
6. Sensitivitas:
Enzim sangat sensitif terhadap perubahan pH, suhu dan inhibitor. Enzim bekerja paling baik pada kisaran kondisi sempit yang disebut optimal.
(i) Suhu:
Suhu optimum enzim ialah 20-35 ° C. Mereka menjadi tidak aktif pada suhu yang sangat rendah dan didenaturasi (dihancurkan) pada suhu yang sangat tinggi yaitu lebih besar dari 45 ° C. Enzim dengan berat molekul rendah relatif lebih stabil terhadap panas.
(ii) pH:
PH optimum sebagian besar endoenzim ialah pH 7,0 (pH netral). Namun, enzim pencernaan sanggup berfungsi pada pH berbeda. Sebagai contoh, saliva amilase bekerja paling baik pada pH 6,8, pepsin bekerja paling baik pada pH2 dll. Setiap fluktuasi pH dari optimum menjadikan ionisasi gugus-gugus R asam amino yang menurunkan acara enzim. Kadang perubahan pH menjadikan reaksi balik, mis. pada pH 7,0 phosphorylase memecah pati menjadi glukosa 1- fosfat sedangkan pada pH5 reaksi sebaliknya terjadi.
(iii) Penghambat:
Enzim juga sensitif terhadap inhibitor. Inhibitor ialah molekul apa saja menyerupai metabolit seluler, obat-obatan atau racun yang mengurangi atau menghentikan acara enzim. Inhibitor enzim terdiri dari 2 jenis yaitu reversibel dan ireversibel.
Sumber https://infoana.comm