√ Enzim Dan Koenzim

Enzim merupakan suatu polimer biologik yang mengkatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan. Enzim dikenal untuk pertama kalinya sebagai protein oleh Sumner pada tahun 1926 yang telah berhasil mengisolasi urease dari jack bean. Urease ialah enzim yang sanggup menguraikan urea menjadi CO₂ dan NH_3. beberapa tahun lalu Northrop dan Kunitz sanggup mengisolasi pepsin, tripsin, kimotripsin.

Dari hasil penelitian para andal biokimia ternyata bahwa banyak enzim memiliki gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein. Sebagai teladan enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri dari protein dan logam, contohnya askorbat oksidase ialah protein yang mengikat tembaga.

Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein, ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya. Gugus yang terikat kuat pada kepingan protein, artinya sukar terurai dalam larutan disebut prostetik, sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya gampang dipisahkan secara dialisis disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim merupakan kepingan enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat, yaitu zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim.

1.  Tata Nama dan Kekhasan Enzim

Secara umum nama tiap enzim diubahsuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan ‘ase’ di belakangnya. Substrat ialah senyawa yang bereaksi dengan santunan enzim. Sebagai teladan enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Kelompok enzim yang memiliki fungsi sejenis diberi nama berdasarkan fungsinya, contohnya hidrolase ialah kelompok enzim yang memiliki fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik, diubahsuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya, yaitu :

1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas, masing-masing memiliki 4-13 subkelas.
2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian. Nama pertama mengatakan substrat. Nama kedua yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis.
3. Informasi tambahan, jikalau diharapkan utnuk menjelaskan reaksi, sanggup dituliskan dalam tanda kurung pada kepingan akhir, misal enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD⁺                           piruvat + CO₂ + NADH + H⁺ diberi nama 1.1.137 L-malat : NAD⁺  oksidoreduktase (dekarboksilasi).
4. Setiap enzim memiliki nomor aba-aba yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama), sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat ialah enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.

Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang sanggup bekerja terhadap aneka macam macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap aneka macam macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekrja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap memiliki kekhasan tertentu, contohnya enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak, tetapi tidak sanggup menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. Suatu teladan ihwal kekhasan ini contohnya enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. Suatu enzim dikatakan memiliki kekhasan nisbi apabila ia sanggup bekerja terhadap beberapa substrat contohnya esterase dan D-asam amino oksidase yang sanggup bekerja D-asam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. Karena adanya kekhasan ini maka enzim sanggup dipakai untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu gabungan rasemik.

2.  Fungsi dan Kerja Enzim

Fungsi sutu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim sanggup mempercepat reaksi 10⁸ sampai 10¹¹ kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Makara enzim sanggup berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping memiliki derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim sanggup menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada juga yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik). Misalnya pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi. Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p, yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB. Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P pula. Terurainya senyawa AB tidak sanggup berjalan dengan sendirinya, tetapi harus terbentuk senyawa AB aktif. Untuk pembentukan AB aktif ini membutuhkan energi sebesar a, yang disebut energi aktivasi. Maikn besar harga a, makin sukar terjadinya suatu reaksi. Dngan adanya katalis atau enzim, harga energi aktivasi diperkecil atau diturunkan. Dengan demikian akan sanggup memudahkan atau mempercepat terjadinya suatu reaksi.

a.   Kompleks enzim substrat

Untuk sanggup bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada korelasi atau kontak antara enzim dengan substrat. Suatu enzim memiliki ukuran yang lebih besar daripada substrat. Oleh lantaran itu seluruh kepingan enzim sanggup berafiliasi dengan substrat. Hubungan antara dengan enzim hanya terjadi pada suatu kepingan atau daerah saja. Tempat atau kepingan enzim yang mengadakan korelasi atau kontak dengan substrat dinamai kepingan aktif atau active site.

b.  Persamaaan Michaelis – Menten

                              Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang lalu menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu sanggup dituliskan sebagai berikut :

           Enzim (E) + Substrat (S)                     kompleks enzim-substrat (ES)

                                                                                                ↓                                                                                                          Enzim (E) + Hasil reaksi (P)

                        Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), alasannya apabila tergantung konsentrasi substrat (S), maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus.

3.   Penggolongan Enzim

Enzim digolongkan berdasarkan reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama berdasarkan substratnya, contohnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lainnya contohnya pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh Commission on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan, yaitu : oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.

1. Oksidoreduktase

Enzim-enzim yang termasuk golongan ini sanggup dibagi dalam dua kepingan yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor).

2. Tranferase

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa teladan enzim yang termasuk golongan ini, ialah metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltranferase, asiltranferase dan amino tranferase atau disebut juga transaminase.

3. Hidrolase

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis hidrolase, yaitu yang memecah ester atau esterase, memecah glikosida, dan yang memecah ikatan peptide. Contoh enzim golongan ini ialah esterase, lipase, fosfatase, amylase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin tripsin dan krimotripsin.

4. Liase   

Enzim yang termasuk golongan ini memiliki peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase dan hidratase.

5. Isomerase

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada perubahan intramolekuler, contohnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain.

6. Ligase

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul. Oleh lantaran itu enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut ialah ikatan C-O, C-S, C-N, atau C-C. Contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase.

4.   Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

            Ada bebeerapa faktor yang mensugesti kerja enzim, yaitu :

1. Konsentarsi enzim

Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.

2. Konsentarsi Substrat

Hasil eksperimen mengatakan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar.

3. Suhu

Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, lantaran enzim ialah suatu protein, maka kenaikan suhu sanggup mengakibatkan terjadinya proses denaturasi, sehingga kepingan aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya  pun menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi sanggup menaikkan kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada ketika terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh lantaran ada dua imbas yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling sempurna bagi suatu proses reaksi yang memakai enzim tersebut.

4. Pengaruh pH

Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim sanggup berbentuk ion positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan kuat terhadap efektifitas kepingan aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi rendahnya pH juga sanggup mengakibatkan denaturasi yang sanggup menurunkan aktifitas enzim, sehingga diharapkan suatu pH optimum yang sanggup mengakibatkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi.

5. Pengaruh Inhibitor

Molekul atau ion yang sanggup menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat disebut inhibitor.

5.   Koenzim

Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk sanggup berfungsi sebagai katalis. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Kofaktor ini dibagi tiga kelompok, yaitu gugus prostetik, koenzim dan aktivator. Gugus prostetik ialah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak gampang terlepas dari enzimnya, contohnya flavin adenine dinukleotida yang merupakan gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat dehidrogenase. Suatu koenzim ialah molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang gampang terdisosiasi dan sanggup dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis, contohnya ialah NAD, NADP, asam tetra hidrofosfat, tiamin pirofosfat dan ATP. Aktivator pada umumnya ialah ion-ion logam yang terikat atau gampang terlepas dari enzim, contohnya aktivator logam ialah K⁺⁺, Mn⁺⁺, Mg⁺⁺,  Cu⁺⁺ atau Zn⁺⁺. 

Beberapa koenzim  mempunyai struktur yang seolah-olah dengan vitamin bahkan menjadi kepingan dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tamapak pada teladan berikut :

1. Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai kepingan dari molekul NAD⁺, NADP⁺_.  Kekurangan niasin akan menimbulkan pellagra pada manusia.
2. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Molekul riboflavin merupakan kepingan dari molekul FAD.
3. Asam lipoat ialah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil.
4. Biotin ialah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
5. Tiamin atau vitamin B₁ umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum. Kekurangan vitamin B₁ akan menimbulkan penyakit beri-beri. Koenzim yang berasal dari vitamin B₁ ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang memakai enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase, transketolase dan fosfo ketolase.
6. Vitamin B₆ terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin. Kekurangan vitamin B₆ sanggup menimbulkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B₆ ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.
7. Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berkhasiat dalam biosintesis purin, serin dan glisin.
8. Vitamin B₁₂ sebagaimana diisolasi dari hati ialah sianokobalamina. Fungsi vitamin B₁₂ ialah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.
9. Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. vitamin ini diharapkan oleh badan sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam lemak.

Di samping koenzim yang memiliki korelasi struktural dengan vitamin, ada pula koenzim yang tidak berafiliasi dnegan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat, maka ATP akan bermetamorfosis adenosine difosfat (ADP) juga energi yang dipakai untuk reaksi lain. ATP bersama dengan enzim kinase, contohnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat.

Sumber http://kickfahmi.blogspot.com