BAB II
PEMBAHASAN
A. Pengertian Enzim
Enzim ialah suatu zat yang sanggup mempercepat laju reaksi dan ikut beraksi didalamnya sedang pada dikala tamat proses enzim akan melepaskan diri seolah – olah tidak ikut bereaksi dalam proses tersebut.
Enzim merupakan reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam badan makhluk hidup sebab adanya katalis yang bisa mempercepat reaksi. Koenzim gampang dipisahkan dengan proses dialisis.
Enzim berfungsi sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan efisien dan mempunyai derajat yang tinggi. Secara lebih spesifik, enzim berperan dalam hal memilih reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi sanggup berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim ialah potongan enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik ialah potongan enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugus prostetik sanggup dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari materi organik) dan kofaktor (tersusun dari materi anorganik).
Perbedaan Enzim dengan Katalisator
Katalisator bersifat umum, hanya berfungsi untuk mempercepat reaksi yang sanggup digunakan berulang-ulang (satu katalisator bisa mereaksikan 2 atau 3 bahkan lebih reaksi).
Enzim bersifat lebih spesifik hanya digunakan untuk satu reaksi saja (satu enzim hanya untuk satu reaksi).
B. Sifat-Sifat Enzim
1) Protein; sebab enzim ialah suatu protein walaupun tidak 100% protein dengan demikian sifat-sifat protein tetap menempel pada enzim yaitu menggumpal pada suhu tinggi dan terpengaruh oleh pH.
2) Thermolabil; gampang rusak, enzim rusak oleh panas sebab enzim ialah suatu protein. Rusaknya enzim oleh panas disebut Denaturasi. Kebanyakan enzim rusak pada suhu diatas 50o C, jika telah rusak maka enzim tidak sanggup kembali berfungsi walaupun pada suhu normal.
3) Biokatalisator; mempercepat reaksi tanpa ikut bereaksi sehingga enzim juga sanggup bekerja berulang-ulang.
4) Dibutuhkan dalam jumlah sedikit; oleh sebab itu enzim berfungsi sebagai pemercepat reaksi sedangkan ia sendiri tidak ikut bereaksi, maka jumlahnya tidak perlu banyak. Suatu molekul enzim sanggup bekerja berkali-kali, selama enzim itu sendiri tidak rusak.
5) Bekerjanya ada yang didalam sel (endoenzim) dan diluar sel (ektoenzim), pola ektoenzim : amilase, maltase dan pola endoenzim : lisosom.
6) Umumnya enzim bekerja mengkatalis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang mengkatalis dua arah, pola : lipase, yang mengkatalis pembentukan dan penguraian lemak. Emulsi lemak lipase : Lemak+gliserol.
7) Bekerjanya spesifik; enzim bersifat spesifik artinya enzim tertentu hanya sanggup mempengaruhi reaksi tertentu, tidak sanggup mempengaruhi reaksi lainnya, sehingga enzim juga mempunyai substrat yang spesifik. Misalnya enzim sikrase yang memecah disakarida menjadi glukosa+fruktosa.
8) Umumnya enzim tidak sanggup bekerja tanpa adanya zat non protein tambahan yang disebut kofaktor. Pada suatu reaksi enzimatis terdapat zat yang mempengaruhi reaksi, yaitu aktifator dan inhibitor. Aktifator sanggup mempercepat jalannya reaksi sebab aktifator ialah zat penggiat, pola aktifator enzim ialah ion Mg2+, Ca2+, zat organik mirip Ko-A, sedangkan inhibitor akan menghambat jalannya reaksi enzim, contohnya Co, Arsen, Hg dan Sianida.
9) Dapat digunakan berulang kali; Enzim sanggup digunakan berulang kali sebab enzim tidak berubah pada dikala terjadi reaksi akan tetapi molekul enzim kadang rusak dan harus diganti.
10) Dapat bekerja bolak-balik; umumnya enzim sanggup bekerja bolak-balik, artinya suatu enzim sanggup bekerja menguraikan suatu persenyawaan menjadi persenyawaan-persenyawaan lain, dan sebaliknya sanggup pula bekerja menyusun persenyawaan-persenyawaan itu menjadi persenyawaan semula. Zat (substrat) A dapat diuraikan menjadi zat B dan zat C, sebaliknya zat C sanggup direaksikan kembali dengan zat B membentuk zat A mirip semula.
11) Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, mirip :
a. Suhu; enzim bekerja optimal pada suhu 30o C atau pada suhu badan dan akan rusak pada suhu tinggi. Biasanya enzim bersifat non aktif pada suhu 0o C atau dibawahnya, tetapi tidak rusak. Jika suhu kembali normal maka enzim pun bisa bekerja kembali. Sementara pada suhu tinggi, enzim akan rusak dan tidak sanggup berfungsi lagi.
b. pH; enzim bekerja optimal pada pH netral (±7). Pada kondasi asam (≤7) atau basa (≥7), kerja enzim terhambat.
c. Hasil akhir; kerja enzim dipengaruhi oleh hasil akhir. Hasil tamat yang menumpuk mengakibatkan enzim sulit “bertemu” dengan substrat. Semakin menumpuk hasil akhir, semakin lambat kerja enzim.
d. Zat penghambat (inhibitor); selain hasil akhir, terdapat zat lain yang sanggup menghambat kerja enzim yaitu inhibitor.
Inhibitor ada 2, yaitu:
- Inhibitor kompetetif : menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim.Inhibitor ini bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim.Inhibitor ini bersifat reversible dan sanggup dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.
- Non kompetetif; biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim.Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak sanggup dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.
C. Struktur dan Model Enzim
Setiap enzim terbentuk dari molekul protein sebagai komponen utama penyusunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Protein lainnya mirip Sitokrom yang membawa elektron pada fotosintesis dan respirasi tidak pula sanggup digolongkan sebagai enzim. Selain itu, protein yang terdapat dalam biji juga lebih berperan sebagai materi cadangan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji.
Protein hanya terbentuk dari satu ikatan poloipeptida yang menggumpal membentuk suatu struktur yang bundar atau sperikGal, contohnya ribonuklease. Setiap rantai polipeptida atau molekul protein secara sponstan akan membentuk konfigurasi dengan energi bebas terendah.
Dalam sitosol sel, asam amino lebih bersifat hidrofobik yang akan mengumpul pada potongan dalam, sedang pada permukaan molekul protein atau enzim asan amino bersifat hidrofilik.
Secara kimiawi, enzim tersusun atas dua bagian, yaitu potongan protein dan potongan bukan protein :
a) Bagian protein disebut Apoenzim, bagian ini bersifat labil (mudah berubah). Misalnya terpengaruh oleh suhu dan keasaman.
b) Bagian yang bukan protein disebut gugus prostetik (kofaktor). Gugus prostetik tidak tersusun dari protein, tetapi dari ion-ion logam dan molekul-molekul organik yang disebut dengan koenzim.Koenzim yang populer pada rantai pengangkutan electron (respirasi sel), yaitu NAD (Nikotinamid Adenin Dinukleotida), vit B dan ko.A.Molekul gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas (thermostabil).Senyawa anorganik yang berupa ion-ion logam mirip Cu dan Fe berperan sebagai kofaktor yang merupakan stabilitator biar enzim tetap aktif.
D. Cara Kerja Enzim
Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu sama lain. Jika suatu molekul substrat menumbuk molekul enzim yang tepat maka akan menempel pada enzim. Tempat menempelnya molekul substrat pada enzim disebut dengan sisi aktif.
Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas.
a. Teori Kunci Gembok (lock and key)
Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini, enzim bekerja sangat spesifik. Enzim dan substrat mempunyai bentuk geometri pemanis yang sama persis sehingga bisa saling melekat. Enzim dimisalkan sebagai gembok sebab mempunyai sebuah potongan kecil yang sanggup berikatan dengan substrat . potongan tersebut disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai kunci sebab sanggup berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok).
melalui hidrolisis senyawa gula dengan enzim invertase, sebagai berikut:
1. Enzim mempunyai sisi aktivasi, daerah menempel substrat
2. kekerabatan antara enzim dan substrat terjadi pada sisi aktivasi
3. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang lemah
1. Enzim mempunyai sisi aktivasi, daerah menempel substrat
2. kekerabatan antara enzim dan substrat terjadi pada sisi aktivasi
3. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang lemah
4. Enzim + substrat --> Kompleks enzim substrat --> Hasil tamat + Enzim
b. Teori Ketepatan Induksi (model induced fit)
Teori ini diusulkan oleh Daniel Koshland pada 1958. Menurut teori ini, enzim tidak merupakan struktur yang spesifik melainkan struktur yang fleksibel. Bentuk sisi aktif enzim hanya ibarat substrat. Ketika substrat menempel pada sisi aktif enzim, sisi aktif enzim berubah bentuk untuk ibarat substrat.
Faktor -Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim :
Karena enzim tersusun dari protein, maka enzim sangat peka terhadap temperatur. Temperature yang terlalu tinggi sanggup mengakibatkan denaturasi protein. Temperature yang terlalu rendah sanggup menghambat reaksi. Pada umumnya temperatur optimum enzim ialah 30 – 40°C.
Kebanyakan enzim tidak mengatakan reaksi jikalau suhu turun hingga 0°C , namun enzim tidak rusak, bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali . Enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak diatas suhu 50°C.
b. Perubahan pH
Enzim juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH sanggup mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif berkombinasi dengan substratnya. pH optimum (pH 7) yang diharapkan berbeda – beda tergantung jenis enzimnya.
Agar reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan zubstrat harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi . semakin banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.
3. Inhibitor Enzim
Seringkali enzim dihambat leh suatu zat yang disebut inhibitor, ada dua jenis inhibitor yaitu sebagai berikut:
a. Inhibitor kompetitif
Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim , jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim , maka substratnya tidak sanggup lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.
b. Inhibitor non-kompetitif
Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak sanggup berikatan dengan kompleks enzim- inhibitor, sebab sisi aktif enzim berubah.
E. Nomenklatur dan Klasifikasi Enzim
Nomenklatur
Enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran ase terhadap nama substrat yang diubah oleh enzim tersebut, contohnya enzim maltase menjadi glukosa; enzim yang mengubah lemak (lipid) ialah lipase; enzim – enzim yang mengadakan perubahan karbohidrat merupakan kelompok karbohidrase.
Contoh :
· enzim selulase ialah enzim yang sanggup menguraikan selulosa.
· enzim lipase menguraikan lipid atau lemak.
· enzim protease menguraikan protein
· enzim karbohidrase menguraikan karbohidrat.
Nomenklatur semacam ini dan nomenklatur noninformatif lainnya mirip pepsin, tripsin, dan katalase kini tidak digunakan lagi. “ International Enzyme Comission” dari IUB-MB ( International Union of Biochemistry Molecular Biology) menggolongkan dan menamai enzim berdasarkan sistem baru. Sistem gres ini menggolongkan enzim menjadi 6 golongan utama dan serangkaian subgolongan, berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya. Setiap enzim diberikan satu nama rekomendasi yang pendek dan mudah untuk penggunaan sehari-hari, satu nama sistematik yang mengidentifikasi reaksi yang dikatalisisnya, dan satu nomor golongan yang digunakan apabila diharapkan identifikasi suatu enzim yang akurat, contohnya dlam majalah penelitian internasional, abnormal atau indeks. Contoh reaksi enzimatik :
ATP + kreatin ADP + fosfokreatin Nama rekomendasi enzim, yang biasa digunakan ialah kreatin kinese, nama sistematik, berdasarkan reaksi yang dikatalisisnya ialah ATP : kreatin fosfotransferase. Nomor golongannya ialah EC.2.7.3.2, dimana EC menyatakan “Enzyme Comission”, dengan digit pertama (2) mengatakan nama golongan (transferase), digit kedua (7) mengatakan nama subgolongan (fosfotransferase), digit ketiga (3) mengatakan nama sub sub golongan (fosfotransferase dengan satu gugus nitrogen sebagai aseptor) dan digit ke-empat (2) mengatakan kreatin kinase.
Penggolongan Enzim berdasarkan IUB-MB
| Nama Golongan | Kode Nomor | Jenis reaksi yang dikatalisisnya |
| 1. Oksido-reduktase (reaksi oksidasi-reduksi) | 1.1. | Bekerja pada CH-OH |
| | 1.2. | Bekerja pada C=O |
| | 1.3. | Bekerja pada C=CH |
| | 1.4. | Bekerja pada C-NH2 |
| | 1.5. | Bekrja pada CH-NH |
| | 1.6. | Bekerja pada NADH; NADPH |
| 2. Transferase (mentransfer gugus fungsi) | 2.1. | Gugus satru karbon |
| | 2.2. | Gugus Aldehid atau Keton |
| | 2.3. | Gugus Asil |
| | 2.4. | Gugus Glikosil |
| | 2.7. | Gugus Fosfat |
| | 2.8. | Gugus yang mengandung –S |
| 3. Hidrolase (reaksi hidrolisis) | 3.1. | Ester |
| | 3.2. | Ikatan Glukosidik |
| | 3.4. | Ikatan Peptida |
| | 3.5. | Ikatan C-N lain |
| | 3.6. | Asam anhidrida |
| 4. Liase (adisi pada ikatan rangkap) | 4.1. | C=C |
| | 4.2. | C=O |
| | 4.3. | C=N |
| 5. Isomerase (reaksi isomerisasi) | 5.1. | Rasemase |
| 6. Ligase (Pembentukan ikatan dengan penguraian ATP) | 6.1. | C-O |
| | 6.2. | C-S |
| | 6.3. | C-N |
| | 6.4. | C-C |